Absolútna väčšina bielkovín má hlavný reťazec (reťazce) zložený z 20 tzv. proteínogenných aminokyselín, ktoré majú spoločné niektoré dôležité vlasnosti. Všetky majú na α-uhlíku voči karboxyskupine pripojenú aminoskupinu, vodík a postranný reťazec, s výnimkou prolínu, ktorý má na α-uhlíku iminoskupinu. Kondenzáciou karboxyskupiny jednej a aminoskupiny druhej aminokyseliny vzniká tzv. peptidová (amidová) väzba. Po kondenzácii viacerých aminokyselín rozoznávame hlavný reťazec (tvorený karboxyskupinami, aminoskupinami a α-uhlíkmi) a postranné zvyšky, tvorené postrannými reťazcami jednotlivých aminokyselín. Kondenzácia aminokyselín prebieha ako dehydratácia, ktorej rovnovážna konštanta je naklonená v prospech samostatných aminokyselín, preto je proces translácie energeticky náročný. K samovoľnej hydrolýze polypeptidov nedochádza vďaka vysokej aktivačnej energii štiepenia peptidovej väzby. Peptidová väzba má vďaka rezonancii čiastočne dvojitý charakter, čím zabraňuje rotácii molekuly okolo nej. Vďaka tomu je možné rozlíšiť peptidovú väzbu trans a cis, pričom z energetického hľadiska absolútne prevažuje trans forma (pre prolín prevažuje tiež, ale menej). Koniec reťazca s karboxyskupinou sa nazýva C-koniec, opačný koniec sa podľa aminoskupiny nazýva N-koniec. Posttranslačnými modifikáciami môžu byť na aminokyselinové zvyšky pripojené rôzne chemicky odlišné skupiny – sacharidy, fosfát, acetát, molekuly lipidového charakteru a mnohé ďalšie.